Потребление атмосферного кислорода живыми организмами – важнейший биохимический процесс. Кислород транспортируется гемоглобином эритроцитов от легких к мышцам и удерживается в мышцах миоглобином. Гемоглобин и миоглобин представляют собой комплексы железа, в которых группа ферропротопорфирина (гема) содержит Fe

(III) (рис.4):

Пятое координационное число занимает азот имидазола (Im) гистидинового остатка, через который осуществляется единственная связь группы гема с полипептидной цепью белка. В настоящее время известны аминокислотный состав и последовательность аминокислот в гемоглобинах, выделенных из разных животных, места присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина (работы Перутца и др.). Гем локализован в расщелине между спиралями белка. Одна молекула гемоглобина, состоящая из четырех белковых субъединиц (глобулл), содержит четыре гема и, следовательно, четыре атома железа. Поскольку кислород в гемоглобине непосредственно фиксируется железом, то такая молекула может, постепенно насыщаясь, присоединить четыре молекулы кислорода. В молекуле миоглобина полипептидная цепь координирована железом гем-группы так же как в гемоглобине. Однако, в отличие от гемоглобина молекула миоглобина состоит из одной белковой субъединицы и содержит одну гемовую единицу. Структуры окси- и дезокси-форм различны, и это различие не исчерпывается тем, что одна из них содержит молекулы кислорода, а другая – нет.

При отсутствии кислорода атом Fe

(II) в гемоглобине имеет координационное число 5, связан донорно-акцепторными связями с четырьмя координирующими атомами азота протопорфирина и одной менее прочной связью с третичным атомом азота проксимального имидазольного фрагмента гистидина (рис. 5). Координационный узел Fe

(N4) N Im представляет собой квадратную пирамиду с атомом железа, удаленным от основания пирамиды на 0.8 Å. Шестое координационное место не в состоянии занять ни один из имеющихся поблизости лигандов (в том числе и Н2О), кроме молекулярного кислорода. Молекула О2 вызывает оксигенирование гемоглобина, а точнее иона Fe

(II). При этом комплекс Fe

(N4) N Im из высокоспинового пирамидального состояния в низкосипновое октаэдрическое искаженное состояние с координационным узлом Fe

(N4) N Im (О2).

Под влиянием кристаллического поля N-донорных атомов порфирина, а также аксиальных лигандов (Im и О2 ) t42ge2g –конфигурация Fe

(II) превращается в t62ge0g. На вакантные eg -орбитали переходят сигма-электроные пары имидазола и кислорода. Считают, что молекула О2 связывается в шестом координационном месте с Fe

(II) также за счет дативной π-связи. Координированный ион железа поставляет пару электронов, находящуюся на его dyz (или dxz)-орбитали, на вакантную (разрыхляющую) pz-орбиталь молекулы О2. Образованию π-связи Fe

(II) → О2 благоприятствует высокая электроннодонорная способность π-системы и проксимального имидазола. Атом железа после оксигенации входит в координационную плоскость N4 и располагается ценртосимметрично. Структура белка в гемоглобине такова, что он экранирует подход к атому Fe

(II) всех других молекул, имеющихся в крови, и своевременно регулирует его донорно-акцепторные свойства. Исключение составляют токсиканты – яды крови, к которым относятся монооксид углерода, оксиды азота, метиленовый синий. Проникая с атмосферным воздухом в легкие, монооксид углерода быстро преодолевает капиллярно- альвеолярную мембрану, растворяется в плазме крови, диффундирует в эритроциты и вступает в обратимое химическое взаимодействие как с окси-, так и с дезоксигемоглобином:

HbО2 + CO = HbCO + О2

Hb + CO = HbCO, где Hb – гемоглобин.

Образующийся комплекс карбоксигемоглобин (HbCO) не способен присоединять к себе кислород. В молекуле гемоглобина СО координируется атомом железа , вытесняя О2. Одна молекула гемоглобина (точнее, четыре её гема) может присоединить до четырех молекул СО.